Anjelina, Novia (2018) Penentuan Kestabilan, Parameter Kinetik, dan Efisiensi Penggunaan Berulang Enzim Xilanase dari Trichoderma Viride yang Diamobilkan pada Matriks Zeolit Ca-Alginat. Sarjana thesis, Universitas Brawijaya.
Abstract
Xilanase merupakan enzim yang memiliki kemampuan menghidrolisis xilan menjadi xilosa. Xilanase bebas mempunyai sifat tidak stabil terhadap lingkungan, sehingga enzim xilanase bebas hanya dapat digunakan sekali saja. Dengan demikian stabilitas enzim perlu ditingkatkan menggunakan teknik amobilisasi. Amobilisasi yang dilakukan adalah metode adsorpsi fisik dan metode penjebakan untuk meningkatkan kestabilan dan aktivitas enzim. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui pengaruh suhu dan lama penyimpanan terhadap kestabilan, mengetahui nilai parameter kinetika reaksi dan mengetahui efisiensi penggunaan berulang xilanase amobil. Hasil penelitian menunjukkan enzim xilanase bebas paling stabil pada penyimpanan temperature -4℃(freezer) dengan aktivitas enzim sisa pada lama penyimpanan 2 hari adalah 0,17 μmol mg-1 menit-1, sedangkan enzim xilanase amobil paling stabil pada penyimpanan temperature 4℃(refrigerator) dengan aktivitas enzim sisa pada lama penyimpanan 4 hari adalah 0,11 μmol mg-1 menit-1. Nilai parameter kinetika enzim xilanase bebas dan amobil yaitu VM sebesar 0,104 μmol mg-1 menit-1 dan 0,177 μmol mg-1 menit-1 serta nilai KM sebesar 0,31% & 1,54%, menunjukkan bahwa enzim amobil lebih mampu mengkatalisis xilan menjadi xilosa. Enzim xilanase amobil Ca-Alginat dapat digunakan ulang sebanyak 5 kali dengan aktivitas enzim sebesar 0,09 μmol mg-1 menit-1 dan efisiensi enzim sisa sebesar 51,7%. Menurut analisis statistik menggunakan uji ANOVA satu arah, parameter kinetik dan penggunaan berulang menunjukan perbedaan sangat nyata(0<0,01), sedangkan untuk pengaruh suhu dan lama penyimpanan menunjukkan perbedaan nyata(0>0,05).
English Abstract
Xilanase is an enzyme which has ability to hydrolize xylan to xylosa. Xylanase isn’t stable in room temperature, so the enzyme only can be use once. So the stability of enzyme should be increased by immobilize techniques. The immobilize techniques we used were physics adsorption metode and trapping metode. This methods can increase the stability and activity. This research’s aim is to study the effects of temperature and storage’s term to the stability of immobilized xylanase, to study about kinetic parameters’ value of enzymatic reaction and to study about repeated use efficiency of immobilized xylanase. The result of this research showed xylanase enzymes most stable in -4℃(freezer) temperature with the rest enzymes activity in 2 days was 0,17 μmol mg-1 minutes-1, while immobilized xylanase enzymes most stable in 4℃(refrigeraror) temperature with the rest enzymes activity in 4 days was 0,11 μmol mg-1 minutes-1. Kinetic parameters’ value of free xylanase and immobilized xylanase, the VM was 0,104 μmol mg-1 minutes-1 and 0,177 μmol mg-1 minutes-1, and the KM was 0,31% & 1,54%. It showed that immobilize enzyme more competent to hydrolyze xylan to xylose. Immobilized xylanase can be repeated use 5 times with the rest enzymes’ activities was 0,09 μmol mg-1 minutes-1 and enzyme’s efficiency was 51,7%. Based statistic analysis using one way ANOVA, kinetic parameter and repeated use of xilanase showed that it was very obviously different(0<0,01), while the effects of temperature and storage’s term to the stability showed that it was obviously different(0>0,05).
| Item Type: | Thesis (Sarjana) |
|---|---|
| Identification Number: | SKR/MIPA/2018/445/051900374 |
| Uncontrolled Keywords: | Xilanase, Zeolit, Ca-Alginat, Trichoderma viride Xylanase, Zeolit, Ca-Alginat, Trichoderma viride |
| Subjects: | 500 Natural sciences and mathematics > 572 Biochemistry > 572.7 Enzymes |
| Divisions: | Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam > Kimia |
| Depositing User: | Budi Wahyono Wahyono |
| Date Deposited: | 17 Jul 2020 04:23 |
| Last Modified: | 18 Oct 2021 05:58 |
| URI: | http://repository.ub.ac.id/id/eprint/168743 |
Preview |
Text
Novia Anjelina (2).pdf Download (2MB) | Preview |
Actions (login required)
 |
View Item |