Karakterisasi Hidrolisat Kolagen Tulang Ikan Gabus (Channa striata) sebagai Antioksidan

Hapsari, Anggita Juy and Prof. Dr. Ir. Eddy Suprayitno,, M.S (2023) Karakterisasi Hidrolisat Kolagen Tulang Ikan Gabus (Channa striata) sebagai Antioksidan. Sarjana thesis, Universitas Brawijaya.

Abstract

Hipertensi merupakan masalah kesehatan global yang menyebabkan 7,5 juta kematian atau sebesar 12,8% dari total kematian di dunia. Hipertensi berkaitan dengan sistem RAAS (Renin-Angiotensin Aldosteron Secretion) yang merupakan sistem hormon yang mengatur tekanan darah dan keseimbangan cairan tubuh. Senyawa tersebut menjadi aktif ketika dikatalisis oleh enzim ACE (angiotensin converting enzyme) yang dilepaskan oleh paru-paru menjadi angiotensin II. Obat antihipertensi yang beredar di pasaran bertindak sebagai ACE inhibitor masih memiliki efek samping. Oleh karena itu, dibutuhkan alternatif lain dalam menghambat enzim ACE. Peptida bioaktif dari kolagen merupakan salah satu solusi karena diketahui dapat berperan sebagai ACE inhibitor, sehingga penurunan tekanan darah dapat terjadi. Dibutuhkan sumber peptida hidrolisat kolagen yang potensial salah satunya yaitu Tulang Ikan Gabus (Channa striata) yang diketahui memiliki kandungan kolagen 8.85%. Oleh karena itu, dilakukan penelitian ini dengan tujuan mengetahui karakteristik peptida hidrolisat kolagen tulang ikan gabus (Channa striata) sebagai antihipertensi. Dalam penelitian ini digunakan metode penelitian deskriptif dengan dua tahap penelitian. Tahap pertama ialah menghasilkan enzim protease dari daun biduri tua sebagai agen hidrolisis serta melakukan hidrolisis kolagen tulang ikan gabus dengan enzim protease daun biduri tua. Tahap kedua bertujuan untuk mengetahui karakteristik peptida hidrolisat kolagen tulang ikan gabus dengan beberapa pengujian seperti, derajat hidrolisis, pH, kadar protein, asam amino, berat molekul, dan aktivitas antioksidan yang mendukung sifat antihipertensi hidrolisat kolagen tulang ikan gabus (Channa striata). Dari hasil proses pembuatan hidrolisat kolagen tulang ikan gabus (Channa striata) didapatkan rendemen sebesar 5%, diketahui pula derajat hidrolisis sebesar 8,7%, meskipun rendah namun tetap terjadi hidrolisis sehingga dapat memutus ikatan peptida kolagen menjadi fragmen yang lebih kecil. Sejalan dengan besarnya derajat hidrolisis, berat molekul dari peptida hidrolisat kolagen tulang ikan gabus didapatkan berat molekul terendah mulai 63 kDa sampai yang terbesar 245 kDa yang menandakan bahwa hidrolisis terjadi tidak merata. Didapatkan sekuen peptida Asp-Glu-Ser-Gly-His-Arg-Ala-Pro-Tyr-Met-Cys-Ile-Leu-Phe-Lys, terdapat asam amino yang berpotensi sebagai ACE inhibitor yaitu asam amino aromatik dan hidrofobik (Lys, dan Phe), asam amino bermuatan positif (Arg, Lys, His), asam amino bermuatan negatif (Glu) dengan mekanisme berinteraksi dengan sisi aktif enzim ACE pada atom H, atom karboksil dan ion Zn secara berturut-turut.

English Abstract

Hypertension is a global health problem that causes 7.5 million deaths or 12.8% of the total deaths in the world. Hypertension is related to the RAAS system (Renin-Angiotensin Aldosteron Secretion) which is a hormone system that regulates blood pressure and body fluid balance. These compounds become active when catalyzed by the enzyme ACE (angiotensin converting enzyme) which is released by the lungs into angiotensin II. Antihypertensive drugs on the market acting as ACE inhibitors still have side effects. Therefore, another alternative is needed to inhibit the ACE enzyme. Bioactive peptides from collagen are one solution because they are known to act as ACE inhibitors, so that a decrease in blood pressure can occur. A potential source of collagen hydrolyzate peptides is needed, one of which is Snakehead Fish Bone (Channa striata) which is known to have a collagen content of 8.85%. Therefore, this research was conducted with the aim of knowing the characteristics of hydrolyzed collagen peptides of snakehead fish (Channa striata) bone collagen as antihypertensives. This research used descriptive research method with two stages of research. The first stage was to produce protease enzymes from old biduri leaves as hydrolysis agents and to hydrolyze snakehead fish bone collagen with old biduri leaf protease enzymes. The second stage aims to determine the characteristics of the hydrolyzed peptides of snakehead fish bone collagen with several tests such as the degree of hydrolysis, pH, protein content, amino acids, molecular weight, and antioxidant activity which support the antihypertensive properties of hydrolyzed snakehead fish bone collagen (Channa striata). From the results of the process of making collagen hydrolyzate from snakehead fish (Channa striata) skin, a yield of 5% was obtained, it was also known that the degree of hydrolysis was 8.7%, although it was low, hydrolysis still occurred so that it could break the collagen peptide bonds into smaller fragments. In line with the degree of hydrolysis, the molecular weight of hydrolyzed snakehead collagen peptides obtained from the lowest molecular weight ranging from 63 kDa to the largest 245 kDa, which indicates that the hydrolysis occurs unevenly. There are Asp-Glu-Ser-Gly-His-Arg-Ala-Pro-Tyr-Met-Cys-Ile-Leu-Phe-Lys peptide sequences and there are amino acids that have the potential as ACE inhibitors, namely aromatic and hydrophobic amino acids (Lys, and Phe), positively charged amino acids (Arg, Lys, His), negatively charged amino acids (Glu) with an interaction mechanism with the active site of the ACE enzyme on the H atom, the carboxyl and Zn ions respectively.

Item Type:	Thesis (Sarjana)
Identification Number:	0523080304
Subjects:	600 Technology (Applied sciences) > 639 Hunting, fishing & conservation > 639.2 Commercial fishing, whaling, sealing
Divisions:	Fakultas Perikanan dan Ilmu Kelautan > Teknologi Hasil Perikanan
Depositing User:	soegeng sugeng
Date Deposited:	28 Nov 2023 06:48
Last Modified:	28 Nov 2023 06:48
URI:	http://repository.ub.ac.id/id/eprint/204643

Text (DALAM MASA EMBARGO) Anggita Juy Hapsari.pdf Restricted to Registered users only until 31 December 2025. Download (3MB)

Actions (login required)

View Item