Biotransformasi Enzimatis Asam Oleat Menggunakan Lipase dari Aspergillus oryzae dan Pendekatan Mekanisme Reaksi Melalui Metode Molecular Docking

Azizah, Rana Nur (2020) Biotransformasi Enzimatis Asam Oleat Menggunakan Lipase dari Aspergillus oryzae dan Pendekatan Mekanisme Reaksi Melalui Metode Molecular Docking. Sarjana thesis, Universitas Brawijaya.

Abstract

Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui produk reaksi biotransformasi enzimatis free lipase dari Aspergillus oryzae terhadap Asam oleat dan mengusulkan mekanisme reaksi enzimatis dengan metode molecular docking. Biotansformasi enzimatis dilakukan dengan metode konvensional dan metode radiasi sinar microwave. Produk biotransformasi dikarakterisasi dengan GC-MS. Hasil karakterisasi produk biotransformasi menunjukkan adanya senyawa Etil dodekanoat pada metode konvensional dengan variasi waktu 12 jam. Berdasarkan hasil yang diperoleh, diperkirakan telah terjadi reaksi β-oksidasi dalam biotransformasi enzimatis. Mekanisme reaksi dengan Etil dodekanoat sebagai intermediet diprediksikan mengacu pada jurnal An, dkk (2013). Untuk menentukan jalur mekanisme reaksi terbaik dilakukan perbandingan antara dua jalur mekanisme reaksi melalui pendekatan dengan metode molecular docking. Molecular docking memberikan nilai energi ikat, konstanta inhibisi dan RMSD dari penambatan. Reseptor yang digunakan yaitu lipase dari Aspergillus oryzae dengan kode 5XK2. Sedangkan struktur ligan yang digunakan adalah senyawa Asam oleat sebagai reaktan, dan berturut-turut senyawa Asam 10-hidroksistearat, Asam 4-hidroksidodekanoat, Etil dodekanoat dan Etil 4-hidroksidodekanoat, masing-masing sebagai senyawa intermediet produk utama yang diharapkan, yaitu γ-dodekalakton. Hasil perhitugan Etil dodekanoat sebagai intermediet pertama yang terbaik dengan energi ikat sebesar -4.02 kca/mol dan konstata inhibisi sebesar 1.12 μM jika dibandingkan dengan ligan lain. Sehingga mekanisme reaksi dapat diprediksikan. Jalur mekanisme reaksi hasil biotransformasi sebegai berikut: Asam oleat - Etil dodekanoat - Etil 4-hidroksidodekanoat – γ-dodekalakton.

English Abstract

This resaerch to determine the product of enzymatic biotransformation free lipase from Aspergillus oryzae against Oleic acid and propose an enzymatic reaction mechanism by molecular docking method. Enzymatic biotansformation was carried out with conventional methods and microwave radiation methods. Biotransformation products are characterized by GC-MS. The results of the characterization of biotransformation products showed the presence of Ethyl dodecanoate compound in conventional methods with a 12 hour time variation. Based on the results obtained, it is estimated that there has been a β-oxidation reaction in enzymatic biotransformation. Interaction of reactions with Ethyl dodecanoate as an intermediary predicted decision in the journal An, et al (2013). To determine the reaction path that is best done between the reaction pathways by the molecular docking method. Molecular docking provides binding energy value, inhibition constant and RMSD from tethering. The receptor used is the lipase from Aspergillus oryzae with the code 5XK2. While the structure of the ligand used is Oleic acid as a reactant, and 10-hydroxystearic acid, 4-hydroxidodecanoic acid, Ethyl dodecanoic and 4-hydroxidodecanoic ethyl respectively, respectively as intermediates for the main expected product, γ-dodecalactone. The result of the calculation of Ethyl dodecanoate as the best first intermediate with binding energy of -4.02 kca / mol and inhibition constituents of 1.12 μM when compared with other ligands. So the reaction mechanism can be predicted. The following pathway mechanism for biotransformation results as follows: Oleic acid - Ethyl dodecanoate - Ethyl 4-hydroxidodecanoate - γ-dodecalactone.

Other obstract

-

Item Type:	Thesis (Sarjana)
Identification Number:	0520090160
Uncontrolled Keywords:	Biotransformasi enzimatis, Asam oleat, Asperillus oryzae, Molecular docking
Subjects:	500 Natural sciences and mathematics > 541 Physical chemistry > 541.2 Theoritical chemistry
Divisions:	Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam > Kimia
Depositing User:	ismanto
Date Deposited:	21 Feb 2021 08:02
Last Modified:	11 Oct 2024 03:06
URI:	http://repository.ub.ac.id/id/eprint/182864

Text 0520090160 - Rana Nur Azizah.pdf Download (1MB)

Actions (login required)

View Item