Lestari, Eka Diyah Putri (2019) Kajian Molecular Dynamic Kompleks Ovalbumin dengan Likopen, Likopen-Fe3+, dan Likopen-Cu2+ pada pH Asam. Sarjana thesis, Universitas Brawijaya.
Abstract
Penelitian ini bertujuan untuk menjelaskan interaksi serta stabilitas dinamik kompleks ovalbumin-likopen (OVL), ovalbumin-likopenFe3+ (OVLB) dan ovalbumin-likopen-Cu2+ (OVLT) ketika disimulasikan pada lingkungan asam lambung (pH 2). Metode yang dilakukan adalah docking menggunakan AutoDock Vina 1.1 pada program PyRx dan simulasi dinamika molekuler menggunakan YASARA. Selanjutnya, interpretasi data dan analisis hasil dilakukan menggunakan program PyMOL v.2.3.2.1, Discovery Studio 2019 Client dan LigPlot+ v.1.4.5. Interaksi antara senyawa antioksidan likopen ketika membentuk kompleks dengan ovalbumin sesuai dengan hipotesis yaitu, masuk diantara domain protein ovalbumin yang merupakan daerah hidrofobik dan berikatan secara hidrofobik dengan residu asam amino non-polar ovalbumin. Interaksi ini, juga tidak mengganggu sifat alami ovalbumin untuk menjadi antioksidan karena tidak berikatan dengan residu asam amino sistein dan tidak memiliki situs ikatan yang sama dengan ligan alami ovalbumin berupa NAG. Hasil analisis dinamika molekuler menunjukkan bahwa baik energi potensial, RMSD reseptor, RMSD konfigurasi ligan likopen dan RMSF residu asam amino reseptor menunjukkan bahwa kompleks OVLB menjadi kompleks dengan stabilitas dinamik paling baik dan mampu mengubah konformasi secara positif (tanpa disertai unfolding) dari protein ovalbumin, sedangkan kompleks OVL memiliki stabilitas dinamik cukup baik namun tidak secara signifikan mengubah konformasi ovalbumin. Selain itu, hasil simulasi kompleks OVLT menunjukkan stabilitas dinamik paling rendah. Kecenderungan inilah yang membuat likopen dari kompleks OVL dan OVLB terbukti dapat dengan baik menghambat perenggangan ikatan dari residu asam amino ketika berada pada kondisi pH asam (pH 2)
English Abstract
This study aims to explain the interaction and dynamic stability of ovalbumin-lycopene complexes (OVL), ovalbuminlycopene-Fe3+ (OVLI) complexes and ovalbumin-lycopene-Cu2+ complexes (OVLC) when simulated in the acidic environment of the stomach pH 2). The method used are docking using AutoDock Vina 1.1 on the PyRx program and molecular dynamics simulation using YASARA. Furthermore, data interpretation and results analysis were performed using the PyMOL v.2.3.2.1 program, Discovery Studio 2019 Client and LigPlot+ v.1.4.5. The interaction between antioxidant composition forms a complex with ovalbumin are accordance with the hypothesis. Lycopene enter area between protein domain of ovalbumin, which is a hydophobic region and build hydrophobic bonds between lycopene atoms with residues of non-polar amino acids. Meanwhile, it also does not inhibit the natural fungtion of ovalbumin to be an antioxidant because it does not bind to the amino acid residues of cysteine and does not have the same binding site as the natural ovalbumin ligand (NAG). The results of molecular dynamics analysis showed that total potential energy, RMSD receptors, RMSD lycopene ligand configuration and RMSF amino acid residue receptors showed that the OVLI complex have the highest dynamic stability and was able to change the conformation positively (without unfolding) of ovalbumin proteins, while the OVL complex also have quite dynamic stability but does not significantly change the conformation of ovalbumin. In addition, the results of OVLC complex simulations show the most unstable results. That was the prove that lycopene from the OVL and OVLI complex to be able to properly inhibit the bonding of amino acid residues when in acidic pH conditions (pH 2
Other obstract
-
| Item Type: | Thesis (Sarjana) |
|---|---|
| Identification Number: | SKR/MIPA/2019/488/052001652 |
| Uncontrolled Keywords: | besi, likopen, molecular dynamic, ovalbumin, tembaga, iron, lycopene, molecular dynamic, ovalbumin, copper |
| Subjects: | 500 Natural sciences and mathematics > 539 Modern physics > 539.6 Molecular physics |
| Divisions: | Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam > Biologi |
| Depositing User: | Budi Wahyono Wahyono |
| Date Deposited: | 19 Jul 2020 08:03 |
| Last Modified: | 07 Jan 2022 03:10 |
| URI: | http://repository.ub.ac.id/id/eprint/178920 |
Preview |
Text
Eka Diyah Putri Lestari.pdf Download (7MB) | Preview |
Actions (login required)
 |
View Item |