Mardlotilla, Fitri Riska (2018) Penentuan Parameter Kinetik, Efisiensi Penggunaan Berulang dan Kestabilan Enzim Xilanase dari Trichoderma viride yang Diamobilkan pada Matriks Pasir Laut Ca-Alginat. Sarjana thesis, Universitas Brawijaya.
Abstract
Xilanase merupakan enzim yang berfungsi sebagai katalis pada reaksi hidrolisis xilan menjadi gula pereduksi xilosa. Tujuan dari amobilisasi xilanase agar xilanase lebih stabil dan dapat digunakan lebih dari sekali pemakaian. Matriks yang digunakan untuk pengamobilan yaitu pasir laut dan Ca-alginat Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui pengaruh variasi substrat xilan terhadap xilanase bebas dan amobil, nilai parameter kinetik xilanase bebas dan amobil, efisiensi penggunaan ulang xilanase amobil dan kestabilan xilanase bebas dan amobil berdasarkan variasi temperatur dan lama penyimpanan. Hasil penelitian diperoleh bahwa konsentrasi substrat xilan memengaruhi nilai aktivitas xilanase bebas dan amobil. Nilai aktivitas tertinggi terjadi pada konsentrasi substrat sebesar 1%, yaitu sebesar 18,6 μg/mg.menit pada xilanase bebas dan 39,8 μg/mg.menit pada enzim amobil. Nilai parameter kinetik Vmaks dan KM pada enzim bebas sebesar 15,89 μg/mg.menit dan 0,27%. Sedangkan pada xilanase amobil nilai Vmaks dan KM sebesar 38,17 μg/mg menit dan 0,13%. Xilanase yang diamobilkan pada matriks pasir laut Ca-alginat dapat digunakan hingga lima kali pengulangan dengan aktivitas enzim sebesar 31,91 /mg.menit dan persen aktivitas sisa sebesar 52,96%. Kestabilan xilanase bebas tertinggi yaitu pada temperatur -4oC (freezer) selama dua hari penyimpanan dengan persen aktivitas sisa sebesar 61,5%. Sedangkan xilanase amobil terjadi pada suhu 4oC (refrigerator) selama tujuh hari penyimpanan dengan persen aktivitas sisa sebesar 50,2%.
English Abstract
Xylanase is an enzyme that functions as a catalyst in the hydrolysis reaction of xylan to xylose reducing sugar. The aim of xylanase immobilization is that xylanase is more stable and can be used more than once. The matrix used for immobilization is sea sand and Ca-alginate. This study aims to determine the effect of variations xylan substrates on free and immobilized enzymes, the value of kinetic parameters on free and immobilized xylanase, the efficiency of reuse of immobilized xylanase, and the stability of free and immobilized xylanase based on temperature and storage time variations. The results showed that xylan concentration affected the value of free and immobilized xylanase activity. The highest activity value occurs at xylan concentration of 1%, which is equal to 18.6 μg / mg.minutes on free enzymes and 39.8 μg / mg.minutes on immobilized enzymes. The value kinetic parameters Vmaks and KM for free xylanase were 15.89 μg/mg.minutes and 0.27%. But the value of immobilized xylanase were 38.17 μg/mg.minutes and 0.13%. The xylanase that was immobilized on the matrix sea sand Ca-alginate can be used up to five repetitions with enzyme activity of 31.91 /mg.minutes and percent of residual activity of 52.96%. The highest stability of free xylanase occurs at -4oC (freezer) for two days of storage with a percentage of residual activity of 61.5%. While immobilized xylanase occur at 4oC (refrigerator) for seven days of storage with a percentage of residual activity of 50.2%.
| Item Type: | Thesis (Sarjana) |
|---|---|
| Identification Number: | SKR/MIPA/2018/446/051900375 |
| Uncontrolled Keywords: | Amobilisasi, Lama Penyimpanan, Substrat Xilan, Suhu, Trichoderma viride Immobilization, Duration of Storage, Xylan Substrates, Temperature, Trichoderma viride |
| Subjects: | 500 Natural sciences and mathematics > 579 Natural history of microorganisms, fungi, algae > 579.5 Fungi > 579.56 Ascomycotina ( ascomycetes) > 579.567 Pyrenomycetes > 579.567 7 Hypocreales |
| Divisions: | Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam > Kimia |
| Depositing User: | Budi Wahyono Wahyono |
| Date Deposited: | 09 Jul 2020 10:26 |
| Last Modified: | 18 Oct 2021 06:00 |
| URI: | http://repository.ub.ac.id/id/eprint/168745 |
Preview |
Text
Fitri Riska Mardlotilla(2).pdf Download (2MB) | Preview |
Actions (login required)
 |
View Item |