Karakterisasi Bakteriosin Yang Dihasilkan Oleh Lactobacillus Pentosus K 50 Sebagai Agen Biopreservatif Pangan

Purwaningsih, Nofa (2018) Karakterisasi Bakteriosin Yang Dihasilkan Oleh Lactobacillus Pentosus K 50 Sebagai Agen Biopreservatif Pangan. Sarjana thesis, Universitas Brawijaya.

Abstract

Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui aktivitas penghambatan optimum bacteriocin-like inhibitory substances (BLIS) yang dihasilkan oleh Lactobacillus pentosus K 50 dan mengonfirmasi BLIS tersebut memiliki karakteristik sebagai bakteriosin serta mengetahui ketahanan bakteriosin pada berbagai faktor fisikokimia seperti pH, suhu, pelarut organik, dan surfaktan. Penentuan fase pertumbuhan dan aktivitas penghambatan optimum terhadap Escherichia coli 1423-SL dilakukan menggunakan metode agar discdiffusion. Karakterisasi protein BLIS dikonfirmasi menggunakan enzim proteinase-K. Ketahanan bakteriosin pada berbagai faktor fisikokimia diuji melalui aktivitas penghambatannya menggunakan teknik pengenceran bertingkat. Penelitian ini menggunakan rancangan acak lengkap (RAL) dengan tiga kali ulangan. Data dianalisis menggunakan One-Way Analysis of Variance (ANOVA) dengan tingkat signifikansi α=0,05. Aktivitas penghambatan optimum BLIS terhadap E. coli 1423-SL terjadi pada jam ke-24 dengan densitas sel L. pentosus K 50 sebanyak 7,06 log sel/mL dan aktivitas antimikrobanya sebesar 208,72 AU/mL. Senyawa BLIS yang dihasilkan oleh L. pentosus K 50 memiliki karakter sebagai bakteriosin ditandai dengan terjadinya inaktivasi setelah penambahan proteinase-K. Konsentrasi protein juga meningkat setelah dilakukan pemurnian secara parsial yang berkorelasi dengan peningkatan aktivitas antimikroba. Aktivitas antimikroba bakteriosin tetap stabil pada kisaran pH 3-7, suhu ruang hingga 100oC, surfaktan berupa EDTA, Tween 20 dan Tween 80, serta pada pelarut organik berupa metanol, etanol dan aseton.

English Abstract

This study aimed to determine the optimum inhibitory activity of bacteriocin-like inhibitory substances (BLIS) produced by Lactobacillus pentosus K 50 and to confirm that BLIS has characteristics as bacteriocin as well as to evaluate the bacteriocin resistance in various physicochemical factors such as pH, temperature, organic solvents, and surfactants. The determination of the optimum growth phase and BLIS production through an inhibition test against Eschericia coli 1423-SL using agar discdiffusion assay. The characterization of BLIS protein was confirmed using proteinase-K enzyme. Bacteriocin resistance to various physicochemical factors was tested through its inhibitory activity using serial dilution technique. This study used a completely randomized design with three replicates. Data were analyzed using One-Way Analysis of Variance (ANOVA) with a significance level of α = 0.05. The optimum inhibitory activity of BLIS against E. coli 1423-SL occurred at 24th hours with cell density of L. pentosus K 50 by 7.06 log cells/mL and its antimicrobial activity was 208.72 AU/mL. BLIS produced by L. pentosus K 50 has been confirmed as bacteriocin as shown by the occurrence of inactivation after addition of proteinase-K. The protein concentration also increased after partial purification which correlated with the increase of its antimicrobial activity. The antimicrobial activity of bacteriocin remained stable in the range of pH 3-7, room temperature until 100oC, surfactants (EDTA, Tween 20 and Tween 80), as well as in organic solvents (methanol, ethanol and acetone)

Other obstract

-

Item Type: Thesis (Sarjana)
Identification Number: SKR/MIPA/2018/432/051811085
Uncontrolled Keywords: antimikroba, bakteriosin, BLIS, Lactobacillus pentosus, antimicrobial, bacteriocin, BLIS, Lactobacillus pentosus
Subjects: 500 Natural sciences and mathematics > 579 Natural history of microorganisms, fungi, algae > 579.3 Prokaryotes
Divisions: Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam > Biologi
Depositing User: Nur Cholis
Date Deposited: 18 Jun 2020 00:36
Last Modified: 23 Oct 2021 07:26
URI: http://repository.ub.ac.id/id/eprint/168573
[thumbnail of NOFA PURWANINGSIH.pdf]
Preview
Text
NOFA PURWANINGSIH.pdf

Download (1MB) | Preview

Actions (login required)

View Item View Item