KARAKTERISASI ENZIM PROTEASE DARI BAKTERI Enterococcus faecalis LIPI 13- 2-LAB 190

Qudsiyah (2015) KARAKTERISASI ENZIM PROTEASE DARI BAKTERI Enterococcus faecalis LIPI 13- 2-LAB 190. Sarjana thesis, Universitas Brawijaya.

Abstract

Enzim protease merupakan salah satu jenis enzim yang banyak diaplikasikan dalam proses industri. Beberapa, mikroorganisme dilaporkan sebagai sumber enzim protease. Mikroorganisme yang banyak dimanfaatkan sebagai penghasil enzim protease adalah Bakteri Asam Laktat (BAL), termasuk didalamnya Enterococcus faecalis LIPI13-2-LAB 190 yang diketahui dapat menghasilkan ekstrak kasar enzim protease dengan aktivitas tinggi. Karakterisasi ini menggunakan metode deskriptif. Pengujian enzim dilakukan terhadap beberapa parameter yang mempengaruhi aktivitas enzim tersebut diantaranya pengaruh suhu, pH, Ion-logam, inhibitor dan ko-faktor. Hasil uji aktivitas enzim protease dari E.faecalis LIPI13-2-LAB 190, menunjukkan suhu optimum dari enzim tersebut adalah 50˚C mencapai aktivitas enzim sebesar 53,929 U/ml. Aktivitas protease optimum pada pH 6,5 dengan aktivitas sebesar 43,810 U/ml, menunjukkan karakter enzim protease yang dapat bekerja dengan optimum dalam kondisi pH netral. Penambahan ion logam 1mM (Cu2+, Cd2+, dan Fe3+) dan 0,1mM ko-faktor (Na2+, K+, Ca2+, Cu2+, Fe2+, Fe3+, Co2+, dan Mn2+) dapat meningkatkan aktivitas protease. Sedangkan dengan penambahan 1mM Ni2+ dapat menurunkan aktivitas enzim. Penambahan inhibitor EDTA dan SDS menghambat aktivitas enzim sebesar 39,517 dan 40,131% penghambatan. Hal ini menunjukkan jenis enzim protease golongan metalloprotease.

Item Type: Thesis (Sarjana)
Identification Number: SKR/FTP/2015/430/051508719
Subjects: 300 Social sciences > 338 Production > 338.1 Agriculture
Divisions: Fakultas Teknologi Pertanian > Teknologi Industri Pertanian
Depositing User: Indah Nurul Afifah
Date Deposited: 21 Dec 2015 14:41
Last Modified: 22 Oct 2021 17:09
URI: http://repository.ub.ac.id/id/eprint/150347
[thumbnail of skripsi_qudsi.PDF]
Preview
Other
skripsi_qudsi.PDF

Download (2MB) | Preview

Actions (login required)

View Item View Item