Akram, Vicky Adam Ubaid (2020) Potensi Bacillus Amyloliquefaciens Bc9 Yang Diisolasi Dari Susu Kuda Sumbawa Terfermentasi Sebagai Probiotik Dan Karakterisasi Aktivitas Bakteriosin Yang Dihasilkan. Sarjana thesis, Universitas Brawijaya.
Abstract
Bacillus amyloliquefaciens BC9 yang diisolasi dari susu kuda Sumbawa memiliki potensi untuk dikembangkan sebagai agen probiotik, dan pengawet pangan karena mampu menghasilkan bakteriosin. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui potensi B. amyloliquefaciens BC9 sebagai probiotik, mengetahui aktivitas penghambatan optimum bakteriosin yang dihasilkan oleh B. amyloliquefaciens BC9 terhadap Escherichia coli ATCC 25922 dan Salmonella enterica sv. Typhimurium ATCC 14028, dan mengetahui ketahanan bakteriosin yang dihasilkan pada berbagai variasi pH dan suhu. Kajian literatur secara sistematis dan analisis filogeni digunakan untuk mengetahui potensi B. amyloliquefaciens sebagai kandidat probiotik. Aktivitas penghambatan optimum bakteriosin ditentukan berdasarkan kurva pertumbuhannya. Ketahanan bakteriosin diuji pada berbagai variasi pH dan suhu terhadap E. coli ATCC 25922 menggunakan teknik agar disk-diffusion. Bacillus amyloliquefaciens BC9 merupakan kandidat probiotik yang unggul karena memiliki similaritas sekuen 16S rDNA yang tinggi (>98%) dengan B. amyloliquefaciens strain IMAUB1034, PBT-3, AMS-1, LN dan ATCC 23350 yang telah terbukti sebagai probiotik. Bacillus amyloliquefaciens BC9 memiliki aktivitas bakteriosin optimum dalam menghambat pertumbuhan E. coli ATCC 25922 pada awal fase logaritmik sebesar 202,41 AU/mL, sedangkan pertumbuhan S. enterica sv. Typhimurium ATCC 14028 dihambat secara optimum pada fase stasioner sebesar 46,64 AU/mL. Aktivitas bakteriosin yang dihasilkan oleh B. amyloliquefaciens BC9 tetap stabil pada suhu ruang hingga 121OC dan pada rentang pH 2-12.
English Abstract
Bacillus amyloliquefaciens BC9 isolated from Sumbawa mare’s milk has a great potential to be developed as a probiotic candidate and a food preservative due to its ability to produce bacteriocins. This study aimed to evaluate the potency of B. amyloliquefaciens BC9 as a probiotic candidate, to find out the optimal bacteriocin inhibitory activity produced against Escherichia coli ATCC 25922 and Salmonella enterica sv. Typhimurium ATCC 14028, and to know its bacteriocin activity after the exposure to a range of pH and temperatures. A systematic literature study and phylogenetic analysis were performed to determine the potency of B. amyloliquefaciens as a probiotic candidate. The determination of bacteriocin activity was conducted in various pH and temperature against Escherichia coli ATCC 25922 using agar disk-diffusion method. Bacillus amyloliquefaciens BC9 could be categorized as a probiotic candidate since its high similarity level (>98%) with B. amyloliquefaciens strain IMAUB1034, PBT-3, AMS-1, LN and ATCC 23350 based on 16S rDNA sequences. Bacillus amyloliquefaciens BC9 had an optimum inhibitory activity against E. coli ATCC 25922 at the beginning of the logarithmic phase by 202.41 AU/mL, and at the stationary phase by 46.64 AU/mL against S. enterica sv. Typhimurium ATCC 14028. Antibacterial activity of bacteriocin produced by B. amyloliquefaciens BC9 remained stable from room temperature to 121OC and in the range of pH 2-12.
Other obstract
-
| Item Type: | Thesis (Sarjana) |
|---|---|
| Identification Number: | 0520090329 |
| Uncontrolled Keywords: | susu kuda Sumbawa, Bacillus amyloliquefaciens, bakteriosin, probiotik |
| Subjects: | 500 Natural sciences and mathematics > 579 Natural history of microorganisms, fungi, algae > 579.3 Prokaryotes > > 579.362 Bacillus |
| Divisions: | Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam > Biologi |
| Depositing User: | ismanto |
| Date Deposited: | 26 Feb 2021 09:30 |
| Last Modified: | 26 Jul 2022 08:20 |
| URI: | http://repository.ub.ac.id/id/eprint/183713 |
![[thumbnail of DALAM MASA EMBARGO]](http://repository.ub.ac.id/style/images/fileicons/text.png) |
Text (DALAM MASA EMBARGO)
0520090329- Vicky Adam Ubaid Akram.pdf Restricted to Registered users only until 31 December 2023. Download (3MB) |
Actions (login required)
 |
View Item |